药靶解析（已知分子间互作验证）Biacore分析
当我们通过LipMS或者计算模拟后得到靶标候选分子后，就需要进行相关的验证实验。而Biacore：Biomolecule Interaction Analysis core 技术则是用于验证两个分子间的互作亲和力的最佳方法。
技术原理
Biacore是基于SPR原理研究分子间相互作用的技术。把分子固定到芯片上，另一个分子流过芯片表面，检测这两个分子直接的相互作用。如果两个分子之间有结合，芯片表面发生质量数的增加，产生结合响应信号。结合信号与结合质量成一定比例关系，Biacore可检测到芯片表面每平方毫米pg级的变化。停止进样时，两个分子之间发生自发解离，引起芯片表面质量数的下降，产生解离响应信号。
该技术核心是表面等离子体子共振( surface plasmon resonance , SPR)，一种物理光学现象。在发生全反射的界面涂上一薄层金膜（或其它金属膜）约50nm厚。一束偏振光在一定的角度范围内入射到棱镜端面，在棱镜与金属薄膜（Au或Ag）的界面将产生表面等离子波。当入射光波的传播常数与表面等离子波的传播常数相匹配时，引起金属膜内自由电子产生共振，即表面等离子体共振。
全内反射的条件下，入射光造成薄金层等离子体发生共振，导致反射光在某一特定角度（SPR角）能量低至几乎为零
分子间可逆的结合/解离造成金膜附近折光率的实时变化，导致SPR角的变化，这一现象被biacore实时记录
检测能力
相对于LiPMS这类非靶向技术，Biacore需要得到纯化后的检测对象；
相对于LiPMS可以检测活性位点，Biacore只能检测是否存在互作及其亲和力；
在芯片上固定目标蛋白A作为配体偶联在芯片表面，然后将待测物：蛋白、多肽、小分子、RNA、病毒等流过芯片表面，若样品中有能够与芯片表面的生物分子相互作用的分子，会引起金膜表面折射率变化，最终导致SPR角变化，通过监测SPR的角度变化，获得被分析物的浓度、亲和力、动力学常数和特异性。仅对检测样品纯度有要求，其分子量无特殊要求。
研究对象选择
类目 | 样品要求 |
蛋白与小分子互作 | 蛋白浓度＞200ug/ml,体积大于100ul（按照最低浓度估算）；提供小分子分子量和结构式，小分子尽量提供粉末样品，提供小分子溶解信息，能否用水或DMSO溶解，DMSO溶解浓度≥10mM，水溶解浓度≥1mM。 |
蛋白与蛋白互作 | 抗原抗体互作需特别说明；配体蛋白浓度＞200ug/ml,体积＞100ul（按照最低浓度估算）；分析物蛋白浓度＞200ug/ml,体积＞500ul（按照最低浓度估算）。 |
蛋白与核酸互作 | 核酸需用Biotin标记，浓度≥100nM，体积＞50ul（按照最低浓度估算）；蛋白浓度＞200ug/ml,体积大于500ul（总量＞20ug）。 |
蛋白与其他互作 | 蛋白-细胞表面互作细胞不能大于30μm，其他个性化测试，提供分析物性质、浓度和分子量等信息，根据样品特点定制方案。 |
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